生化蛋白章节复习资料_百度文库
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生化蛋白章节复习资料|
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特色百科用户权威合作手机百科 收藏 查看&氨基酸[ān jī suān]声明本词条可能涉及药品内容，网上任何关于药品使用的建议都不能替代医嘱。
氨基酸amino acid含有氨基和的一类的通称生物功能蛋白质的基本组成单位是构成动物营养所需蛋白质的基本物质是含有一个碱性氨基和一个的有机化合物氨基连在α-碳上的为组成蛋白质的氨基酸均为α-氨基酸外文名amino acid拼&&&&音ān jī suān专业：|医药科学|解&&&&释含有氨基和羧基的一类
氨基酸结构通式氨基酸是指含有氨基的生物体内的各种蛋白质是由20种基本氨基酸构成的除甘氨酸外均为L－α－氨基酸其中脯氨酸是一种L－α－其结构通式如图R基为可变
除甘氨酸外其它蛋白质氨基酸的α－碳原子均为不对称碳原子即与α－碳原子键合的四个各不相同因此氨基酸可以有即可以有不同的构型D－型与L－型两种构型[1]组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫Embden－Meyerhof途径与柠檬酸循环的中间物为碳链骨架的例外的是芳香族氨基酸组氨酸前者的与戊糖的中间物赤藓糖-4-磷酸有关后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸动物有一部分氨基酸不能在体内合成必需氨基酸一般由代谢的中间物经多步反应6步以上而进行的非必需氨基酸的合成所需的酶约14种而必需氨基酸的合成则需要更多的约有60种酶参与的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外还用于生物碱木质素等的合成另一方面氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解或由于转变成胺后被分解[1]20种蛋白质氨基酸在结构上的差别取决于侧链R的不同通常根据R的化学结构或性质将20种氨基酸进行分类[1]
根据侧链基团的极性
1非极性氨基酸疏水氨基酸8种
丙氨酸Ala缬氨酸Val亮氨酸Leu异亮氨酸Ile脯氨酸Pro苯丙氨酸Phe
色氨酸Trp蛋氨酸Met
2极性氨基酸亲水氨基酸
1极性不带电荷7种
甘氨酸Gly丝氨酸Ser苏氨酸Thr半胱氨酸Cys
酪氨酸Tyr天冬酰胺Asn谷氨酰胺Gln
2正电荷的氨基酸 3种 赖氨酸Lys精氨酸Arg组氨酸His
3负电荷的氨基酸 2种 天冬氨酸Asp谷氨酸Glu[1]
根据化学结构
1 脂肪族氨基酸
丙缬亮异亮蛋天冬谷赖精氨基酸甘丝苏半胱天冬酰胺谷氨酰胺
2 苯丙氨酸酪氨酸
3 杂环族氨基酸组氨酸色氨酸
4 杂环亚氨基酸脯氨酸[1]
从营养学的角度
1essential amino acid 指人体或其它脊椎动物不能合成或合成速度远不适应机体的需要必需由食物蛋白供给这些氨基酸称为必需氨基酸成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%共有8种其作用分别是
赖氨酸促进大脑发育是肝及胆的组成成分能促进调节松果腺乳腺黄体及卵巢防止细胞退化
色氨酸促进胃液及胰液的产生
苯丙氨酸参与消除肾及膀胱功能的损耗
蛋氨酸甲硫氨酸参与组成血红蛋白组织与血清有促进脾脏胰脏及淋巴的功能
苏氨酸有转变某些氨基酸达到平衡的功能
异亮氨酸参与胸腺脾脏及脑下腺的调节以及代谢脑下腺属总司令部作用于甲状腺性腺
亮氨酸作用平衡异亮氨酸
缬氨酸作用于黄体乳腺及卵巢
2半必需氨基酸和
精氨酸精氨酸与制成的复合制剂明诺芬是主治梅毒病毒性黄疸等病的有效药物
组氨酸可作为和药剂还可用于治疗心脏病贫血等的药物
人体虽能够合成精氨酸和组氨酸但通常不能满足正常的需要因此又被称为或在幼儿生长期这两种是必需氨基酸人体对的需要量随着年龄的增加而下降成人比婴儿显著下降近年很多资料和教科书将组氨酸划入成人必需氨基酸
3nonessentialamino acid指人或其它脊椎动物自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸例如甘氨酸丙氨酸等氨基酸[1]名称
无色晶体熔点极高一般在200℃以上不同的氨基酸其味不同有的无味有的味甜有的味苦谷氨酸的单钠盐有鲜味是味精的主要成分各种氨基酸在水中的溶解度差别很大并能溶解于稀酸或稀碱中但不能溶于通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用氨基酸20种PrAA在可见光区域均无光吸收在远紫外区&220nm均有光吸收在紫外区近紫外区220nm300nm只有三种AA有光吸收能力这三种氨基酸是苯丙氨酸酪氨酸色氨酸因为它们的R基含有苯环系统苯丙AA最大光吸收在259nm酪AA在278nm色AA在279nm蛋白质一般都含有这三种AA残基所以其最大光吸收在大约280nm波长处因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量分光光度法测定蛋白质含量的依据是在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比1与等电点
氨基酸在或结晶内基本上均以或的形式存在所谓两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放出的NH3正 缬氨酸离子和能接受质子的COO-负离子因此氨基酸是
氨基酸的等电点氨基酸的带电状况取决于所处环境的PH值改变PH值可以使氨基酸带正电荷或负电荷也可使它处于正负电荷数相等即为零的状态使氨基酸所带正负电荷数相等即净电荷为零时的溶液PH值称为该AA
解离式中K1和K2′分别代表α－碳原子上-COOH和-NH3的表现在生化上是在特定条件下一定溶液浓度和测定的等电点的计算可由其分子上解离基团的表观解离常数来确定
氨基酸解离常数列表
缩写 中文译名
羧基解离常数 氨基解离常数 Pkr(R) R基
Gly G 甘氨酸
75.07 6.06 2.35 9.78 -H
Ala A 丙氨酸 疏水性 89.09 6.11 2.35 9.87 -CH3
Val V 缬氨酸 疏水性 117.15 6.00 2.39 9.74 -CH-(CH3)2
Leu L 亮氨酸 疏水性 131.17 6.01 2.33 9.74 -CH2-CH(CH3)2
Ile I 异亮氨酸 疏水性 131.17 6.05 2.32 9.76 -CH(CH3)-CH2-CH3
Phe F 苯丙氨酸 疏水性 165.19 5.49 2.20 9.31 -CH2-C6H5
Trp W 色氨酸 疏水性 204.23 5.89 2.46 9.41 -C8NH6
Tyr Y 酪氨酸 疏水性 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46 -CH2-C6H4-OH
Asp D 天冬氨酸 酸性 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 -CH2-COOH
Asn N 天冬酰胺
132.12 5.41 2.14 8.72 -CH2-CONH2
Glu E 谷氨酸 酸性 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 -(CH2)2-COOH
Lys K 赖氨酸
146.19 9. 60 2.16 9.06 10.54 -(CH2)4-NH2
Gln Q 谷氨酰胺
146.15 5.65 2.17 9.13 -(CH2)2-CONH2
Met M 甲硫氨酸 疏水性 149.21 5.74 2.13 9.28 -(CH2)-S-CH3
Ser S 丝氨酸
105.09 5.68 2.19 9.21 -CH2-OH
Thr T 苏氨酸
119.12 5.60 2.09 9.10 -CH(CH3)-OH
Cys C 半胱氨酸
121.16 5.05 1.92 10.70 8.37 -CH2-SH
Pro P 脯氨酸 疏水性 115.13 6.30 1.95 10.64 -C3H6
His H 组氨酸
155.16 7.60 1.80 9.33 6.04
Arg R 精氨酸
174.20 10.76 1.82 8.99 12.48
3多氨基和多羧基氨基酸的解离
解离原则先解离α-COOH随后其他-COOH然后解离α-NH3+随后其他-NH3总之羧基大于氨基α-C上基团大于非α-C上同一基团的解离度等电点的计算首先写出解离方程左右两端的表观解离常数的对数的一般PI值等于两个相近PK值之和的一半如天冬氨酸 赖氨酸
4氨基酸的酸碱
以甘氨酸为例甘氨酸溶于水时溶液PH为5.97分别用标准NaOH和HCL滴定以溶液PH值为加入HCL和NaOH的为横坐标作图得到该曲线一个十分重要的特点就是在PH=2.34和PH=9.60处有两个拐点分别为其PK1和PK2 规律pH&pK1′时,[R]&[R±]&[R]; pH&pK2′时[R]&[R±]&[R+]; pH=pI时净电荷为零[R]=[R-]; pH&pI时净电荷为+ pH&pI时净电荷为-1ninhydrin reaction
环境加热 紫色脯氨酸为黄色 检验α－氨基
2 Sakaguchi reaction丙氨酸+碱性次 红色
检验 精氨酸有此反应
3米隆反应又称
HgNO3+HNO3+热 红色 检验酚基 酪氨酸有此反应未加热则为白色
4Folin-Ciocalteau反应
-磷钳酸 蓝色 检验酚基 酪氨酸有此反应
5黄蛋白反应
煮沸 黄色 检验苯环 酪氨酸苯丙氨酸色氨酸有此反应
6Hopkin-Cole反应
加入混合后徐徐加入 乙醛与浓硫酸接触面处产生紫红色环 检验 色氨酸有此反应
7Ehrlich反应
P-二甲氨基+ 蓝色 检验吲哚基 色氨酸有此反应氨基酸
8硝普盐试验
Na2(NO)Fe(CN)2*2H2O+ 红色 检验巯基 半胱氨酸有此反应
9Sulliwan反应
124磺酸钠+Na2SO3 红色 检验巯基 半胱氨酸有此反应 10Folin反应
124磺酸钠在碱性溶液 深红色 检验α－氨基酸
peptide bond:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基除去一分子水形成的键
peptide:两个或两个以上氨基通过肽键连接形成的聚合物是氨基酸通过肽键相连的化合物蛋白质不完全的产物也是肽肽按其组成的氨基酸数目为2个3个和缬氨酸4个等不同而分别称为三肽和四肽等一般含10个以下氨基酸组成的称oligopeptide由10个以上氨基酸组成的称polypeptide它们都简称为肽中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为amino acid residue
多肽有开链肽和环状肽在人体内主要是开链肽开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端分别保留有游离的α－氨基和α－羧基故又称为的N端氨基端和C端羧基端书写时一般将N端写在分子的左边并用H表示并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号而将肽链的C端写在分子的右边并用OH来表示已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来其中不少是与医学关系密切的多肽分别具有重要的生理功能或药理作用亮氨酸
多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能其中在中含量丰富具有保护结构及使细胞内酶蛋白处于还原活性的功能而在各种多肽中谷胱甘肽的结构比较特殊分子中谷氨酸是以其γ－羧基与半胱氨酸的α－氨基生成肽键的且它在细胞中可进行可逆的因此有还原型与氧化型两种谷胱甘肽
一些具有强大的多肽分子不断地被发现与鉴定它们大 多具有重要的生理功能或药理作用又如一些脑肽与机体的学习记忆睡眠食欲和行为都有密切关系这增加了人们对多肽重要性的认识多肽也已成为中引人瞩目的研究领域之一
多肽和蛋白质的区别一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少一般少于50个而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成但它们之间在数量上也没有严格的异亮氨酸除分子量外还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构即其空间结构比较易变具有可塑性而蛋白质分子则具有相对严密比较稳定的空间结构这也是蛋白质发挥生理功能的基础因此一般将划归为蛋白质但有些书上也还不严格地称胰岛素为多肽因其分子量较小但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物而多肽也是蛋白质不完全水解的产物 8环酮其制备以及其在合成
氨基酸以及各种氨基酸组成的二肽和三肽的吸收与相似是主动转运且都是同Na+转运耦联的当肽进入肠粘膜上皮细胞后立即被存在于细胞内的水解为氨基酸因此吸收入静脉血中的几乎全部是氨基酸作为机体内第一营养要素的蛋白质它在食物营养中的作用是显而易见的但它在人体内并不能直接被利用而是通过变成氨基酸小分子后被利用的即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用将高分子为低分子的多肽或氨基酸后在小肠内被吸收沿着肝门静脉进入肝脏一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质另一部分氨基酸继续随分布到各个组织器官任其选用合成各种特异性的组织蛋白质在正常情况下氨基酸进入血液中与其输出速度几乎相等所以正常人血液中氨基酸含量相当恒定如以计每百毫升血浆中含量为4～6毫克每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克饱餐蛋白质后大量氨基酸被吸收血中氨基酸水平暂时升高经过6～7小时后含量又恢复正常说明体内处于动态平衡以血液氨基酸为其平衡枢纽肝脏是血液氨基酸的重要调节器因此食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要[2]当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时氨基酸摄入的氮量由粪尿和皮肤排出的氮量相等称之为氮的总平衡实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内突然增减食入量时尚能调节蛋白质的代谢量维持氮平衡食入过量蛋白质超出调节能力平衡机制就会被破坏完全不吃蛋白质体内组织蛋白依然分解持续出现负氮平衡如不及时采取措施纠正终将导致抗体死亡[2]氨基酸所产生的a－酮酸随着不同特性循糖或脂的进行代谢a－酮酸可再合成新的氨基酸或转变为糖或脂肪或进入三羧循环成CO2和H2O并放出[2]某些氨基酸过程中产生含有一个的包括甲烯基基甲酚基及亚氨甲基等
具有一下两个特点1.不能在生物体内以形式存在 2.必须以四氢叶酸为载体 能生成的氨基酸有丝氨酸色氨酸组氨酸甘氨酸另外蛋氨酸甲硫氨酸可通过S-腺苷甲硫氨酸SAM)提供活性甲基因此蛋氨酸也可生成一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料是氨基酸和联系的纽带[2]参与构成酶激素部分维生素酶的化学本质是蛋白质氨基酸分子构成如淀粉酶胃蛋白酶胆碱脂酶转氨酶等含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物如生长激素胰岛素促肠液激素等有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在酶激素维生素在调节生理机能催化过程中起着十分重要的作用[2]成人必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%[2]氨基酸在医药上主要用来制备复方氨基酸输液也用作治疗药物和用于合成多肽药物用作药物的氨基酸有一百几十种其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种
由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉营养输液以及要素饮食疗法中占有非常重要的地位对维持危重病人的营养抢救患者生命起积极作用成为现代医疗中不可少的医药品种之一
谷氨酸精氨酸L－多巴等氨基酸单独作用治疗一些疾病主要用于治疗肝病疾病消化道疾病脑病呼吸道疾病以及用于提高肌肉活力儿科营养和解毒等此外在癌症治疗上出现了希望[2]氨基酸是构成蛋白质并同有关的最基本的物质甲硫氨酸是在生物体内构成蛋白质分子的基本单位与生物的生命活动有着密切的关系它在抗体内具有特殊的生理功能是生物体内不可缺少的营养成分之一
人体构成基本物质之一
作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸无疑是构成人体内最基本物质之一生命的产生存在和消亡无一不与蛋白质有关正如所说蛋白质是生命的物质基础生命是蛋白质存在的一种形式如果人体内缺少蛋白质轻者体质下降发育迟缓抵抗力减弱贫血乏力重者形成甚至危及生命一旦失去了蛋白质生命也就不复存在脯氨酸故有人称蛋白质为生命的载体可以说它是生命的第一要素
蛋白质的基本单位是氨基酸如果人体缺乏任何一种必需氨基酸就可导致生理功能异常影响的正常进行最后导致疾病同样如果人体内缺乏某些非必需氨基酸会产生机体精氨酸和对形成十分重要摄入不足就会引起胰岛素减少升高又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增如缺乏即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质总之氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用①合成质②变成酸抗体等含氨物质③转变为碳水化合物和④氧化成和水及尿素产生氨基酸含量比较丰富的食物有像墨鱼含有氨基酸的食物章鱼鳝鱼泥鳅墨鱼鸡肉等另外,像,豆类食品杏仁或含的氨基酸就比较多
鸡蛋和新鲜果蔬
动物瘦肉鱼类乳类藕等*中严重缺乏赖氨酸氨基酸参与代谢的具体途径有以下几条
主要在肝脏中进行包括如下几种过程
一氧化脱氨基第一步脱氢生成亚胺第二步水解生成的H2O2有毒在催化下生成H2O和O2解除对细胞的毒害
二非①还原脱氨基严格无氧条件下②水解脱氨基③脱水脱氨基④脱巯基脱氨基⑤氧化-还原脱氨基两个氨基酸互相发生氧化还原反应生成酮酸氨⑥脱酰胺基作用
三转氨基作用转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式除GlyLysThrPro外大部分氨基酸都能参与转氨基作用α-氨基酸和α-酮酸之间发生氨基转移作用结果是原来的氨基酸生成相应的而原来的酮酸生成相应的氨基酸
四联合脱氨基单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基单靠也不能满足脱氨基的需要机体借助可以迅速脱去氨基1以为中心的作用氨基酸的α-氨基先转到上生成相应的α-酮酸和Glu然后在L-Glu下脱氨基生成α-酮戊二酸并释放出氨2通过的联合脱氨基做用心肌肝脏脑都是以嘌呤核苷酸循环的方式为主
生物体内大部分氨基酸可进行脱羧作用生成相应的一级胺很强每一种氨基酸都有一种脱羧酶都是氨基酸广泛存在于动植物和微生物中有些产物具有重要生理功能如中L-Glu脱羧生成r-氨基丁酸是重要的递质His脱羧生成又称有降低血压的作用Tyr脱羧生成有升的作用但大多数胺类对动物有毒体内有胺氧化酶能将胺氧化为醛和氨
因此氨基酸在人体中的存在不仅提供了合成蛋白质的重要原料而且对于促进生长进行正常维持生命提供了物质基础如果人体缺乏或减少其中某一种人体的正常生命代谢就会受到障碍甚至导致各种疾病的发生或生命活动终止密码子codonmRNA分子中每相邻的三个核苷酸编成一组在合成时代表某一种氨基酸科学家已经发现信使RNA在中能决定蛋白质分子中的氨基酸种类和排列次序也就是说信使RNA分子中的四种核苷酸()的序列能决定蛋白质分子中的20种氨基酸的序列数目与氨基酸种类数目的对应关系是怎样的呢为了确定这种关系研究人员在试管中加入一个有120个碱基的信使RNA分子和合成蛋白质所需的一切物质结果产生出一个含40个氨基酸的多肽分子可见信使RNA分子上的三个碱基能决定一个氨基酸
　　第二个字母
　　　第一个字母
第三个字母
　　　　中文名称:氨基酸
英文名称:Amino Acids
英文别名:A Amino acids, Cor T AMI-U-II; Albumaid X; A Aminess 5.2% essential amino acids w/ Amino Acid B Amino acids solution, Moripron-F; A Aminogen G;[3]A Aminosyn 10%; Aminosyn 10% (ph6); Aminosyn 3.5%; Aminosyn 3.5%
Aminosyn 5%; Aminosyn 7%; Aminosyn 7% (ph6);
分子式:RCHNH2COOH含有一个氨基和羧基的有机化合物通式是H2N·R·COOH无色晶体熔点相当多既有胺的性质又有羧酸的性质根据氨基在碳链上距离末端羧基的位置可分为α-β-γ-ω-等氨基酸
新手上路我有疑问投诉建议参考资料 查看氨基酸的分类（尽量多样和详细）_百度知道
氨基酸的分类（尽量多样和详细）
极性和非极性芳香族AA.脂肪族AA等等的分类至于必须和非必须
碱性和酸性AA就不必多说了
氨基酸的分类
10:02:35 来源：生命经纬
氨基酸分类的方法有多种，目前常以氨基酸的R基团的结构和性质作为氨基酸分类的基础。如果按侧链R基团的结构分类，可将20种氨基酸分为七类：（1）R为脂肪族基团的氨基酸；（2）R为芳香族基团的氨基酸；（3）R为含硫基团的氨基酸；（4）R为含醇基基团的氨基酸；（5）R为碱性基团的氨基酸；（6）R为酸性基团的氨基酸；（7）R为含酰胺基团的氨基酸。根据R基团的极性可将氨基酸分为四大类：（1）非极性R基团氨基酸；（2）极性不带电荷R基团氨基酸；（3）R基团带负电荷的氨基酸；（4）R基团带正电荷的氨基酸。这种分类方法更有利于说明不同氨基酸在蛋白质结构和功能上的作用。氨基酸的名称常使用三字母的简写符号表示，有时也使用单个字母简写符号表示。
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氨基酸按R基的极性分类1、非极性R基氨基酸 Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Phe、Trp、Met共8种，这类氨基酸在水中的溶解度较小 2、极性R基氨基酸（1）、不带电荷的极性R基氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly（2）、带正电荷的R基氨基酸Lys、Arg、His （3）、带负电荷的R基氨基酸Asp、Glu 其实也有其它的分类，也是正确的，如都说氨基酸分4类,其中酸碱两类,而中性又分两类,极性和非极性,应为水是极性的所以又叫做疏水性和亲水性,,非极性疏水,极性亲水, 但问题不是这样.我查了,N多资料,发现书上对于这两种分类不同的,不单单指甘氨酸,还有色氨酸,和蛋氨酸, 我们书上说,非极性R基中性有,丙,脯,异亮,缬,甲,亮,苯丙,色, 极性有,天氡酰,谷酰,半胱,酪,甘,丝,苏. 可是有这样分的: 1、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 2、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸 这样解释: 按照 R 的化学性质分为: 1.非极性,疏水性氨基酸 R 为烃基,苯甲基等非极性基团(Gly,Ala,Val,Leu,Ile,Phe,Pro) 2. 极性,中性氨基酸 R 为羟基(Ser,Thr,Tyr),巯基(Cys,Met),酰胺基(Trp,Asn,Gln)等极性基团,
人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（须从食物中供给）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。1、必需氨基酸（essential amino acid）： 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是：（一） 赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；（二） 色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生；（三） 苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗； （四） 蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；（五） 苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能； （六） 异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺； （七） 亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；（八） 缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。（九） 组氨酸（Hlstidine）：作用于代谢的调节；（十） 精氨酸（Argnine）：促进伤口愈合，精子蛋白成分。其理化特性大致有： 1）都是无色结晶。熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。 2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。 由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其 衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。2、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
食物中的蛋白质必须经过肠胃道消化，分解成氨基酸才能被人体吸收利用，人体对蛋白质的需要实际就是对氨基酸的需要。吸收后的氨基酸只有在数量和种类上都能满足人体需要身体才能利用它们合成自身的蛋白质。营养学上将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸两类。
必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。对成人来说，这类氨基酸有8种，包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸和苯丙氨酸。对婴儿来说，组氨酸也是必需氨基酸。
非必需氨基酸并不是说人体不需要这些氨基酸，而是说人体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到，不一定非从食物直接摄取不可。这类氨基酸包括谷氨酸、丙氨酸、精氨酸、甘氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、脯氨酸、丝氨酸和酪氨酸等。有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供给充裕还可以节省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。
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出门在外也不愁组成人体蛋白质的氨基酸有何特点？很据氨基酸侧链结构和性质不同分为哪几类？_百度知道
组成人体蛋白质的氨基酸有何特点？很据氨基酸侧链结构和性质不同分为哪几类？
都是α-氨基酸，而且都是L-构型（除了甘氨酸非手性外）。分为脂肪族氨基酸（有直链和支链）、芳香族氨基酸。根据性质分酸性（2个羧基一个氨基）、中性（1个氨基1个羧基）、碱性氨基酸（2个氨基、1个羧基）化学性质略，所有生化和有机书上都有
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