生物化学考研习题75-第3页
上亿文档资料，等你来发现
生物化学考研习题75-3
成有；47、一碳单位的载体是FH4；107、烟草花叶病毒的内核为DNA，起着复制蛋白；2、一碳单位的辅酶是什么?又如何与之结合?3、一；(1)FDNB与之反应再酸水解后得DNP―Ala；46、人工合成的多聚L脯氨酸，能够形成胶原三螺旋；1.葡萄糖-丙氨酸循环2.蛋白质的二级结构3、蛋；25、嘌呤核苷酸循环26、氨基酸等电点27、氨基；46、分子伴侣47、亚基
成有。39、血氨的浓度为0.1mg%。40、合成一分子尿素消耗4个高能磷酸键。41、氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。42、牛磺酸是由Cys代谢转变而来。43、腐胺是鸟氨酸代谢转变而来。44、尸胺是Lys代谢转变而来。45、－碳单位能游离存在。46、二十种氨基酸残基的平均分子量为119。47、一碳单位的载体是FH4。48、一碳单位把氨基酸代谢和核酸代谢联糸起来 。49、ser可生成 N5,N10-CH-FH4 。50、His可生成 N5-CH=N-FH4。51、Trp可生成 N10-CH3-FH4。52、体内利用N5-CH3-FH4的唯一反应是Met合成酶。53、合成肌酸的甲基来自S-腺苷Met。54、Met可转变成Cys。55、Gly是合成肌酸的原料。56、Phe经羟化作用变成Tyr的反应是不可逆的。57、苯丙酮酸症由于缺少Phe羟化酶引起的。58、白化病由于缺少酪氨酸酶引起的。59、蛋白质带有正荷是由N端的氨基、Lys和Arg贡献的。60、天然氨基酸都忽悠一个不对称的α-碳原子。61、肽键的键长为0.1325nm。62、肽单位共有六个原子组成。63、ω角表示肽单位肽键的扭曲角度。64、两面角是肽单位上α-碳原子的Cα- 和Cα-C的旋转角度。65、在天然氨基酸中只限于NH2能与亚硝酸反应，定量放出氮气。66、天然蛋白质的α-螺旋是右手α-螺旋。67、具有四级结构的蛋白质，当它们的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质原有的生物学性质。68、蛋白质的α-螺旋是靠氢键维糸。69、α-螺旋的半径是0.23nm、螺距是0.54nm、每圈3.6个氨基酸残基。70、α-螺旋的的两面角分别是φ=－57o,ψ=－47o。71、两面角的数值可正、可负、也可为零。72、肽单位和氨基酸残基是两个不同的名称，而其化学本质是一样的。73、β－转角仅靠氢键维糸。74、组蛋白是一种碱性蛋白质，它含有很多组氨酸。75、平行β-折迭的φ=－1190 ；ψ=1130。76、蛋白质变性后，其分子量变小。77、蛋白质中一个氨基酸残基的改变，必定引起]蛋白质的结构和功能的根本。78、反平行β-折迭的重复距离为 0.34nm。79、复绕α-螺旋是由两条螺旋形成的一个左手超螺旋。80、βχβ单元是两条平行折迭股通过一个χ结构连接形成的一种超二级结构。81、Rossmann折迭为两个βαβ单元组成。82、β-迂回（meander）是三条或三条以上反平行β-折迭股形成的。83、肌红蛋白含有153个氨基酸残基。84、肌红蛋白分子中75～80%氨基酸残基构成α-螺旋。85、肌红蛋白分子有8个α-螺旋。86、结构域是蛋白质的基本结构单元。87、氨基酸代射库包括内源性和外源性氨基酸两部份。88、氨基酸有三种主要功能：合成蛋白质、其它含氮化合物、和氧化供能。89、L-谷氨酸脱氢酶的辅酶是NAD+或NADP+。90、联合脱氨基作用也是氨基酸合成的重要途径。91、必需氨基酸不能体内合成的原因是没有α-酮酸底物。92、肌肉中氨基酸的脱氨基途径是嘌呤核苷酸循环。93、谷氨酰胺合成酶崔化的反应消耗能量。94、尿素合成原料是NH3 、CO2和Asp。95、两面角决定了相邻两个肽单位的构象。96、自然界的多肽类物质均由L构型的氨基酸组成，完全没有例外。97、某一生物样品，与茚三酮反应呈阴性，用羧肽酶A和B作用后测不出游离氨基酸，用胰凝乳蛋白酶作用后也不失活，因此可肯定它属非肽类物质。98、含有四个二硫键的胰脏核糖核酸酶，若用巯基乙醇和尿素使其还原和变性，由于化学键遭到破环和高级结构松散，已经无法恢复其原有功。99、多肽合成中往往以戊氧碳基(C6H5CH2―O―CO―)保护氨基，并可用三氟乙酸轻易地将它去除；羧基可转变成叔丁酯，并用碱皂化去除。100、细胞核内的组蛋白对阻遏基因的表达起着重要作用，所以需要种类繁多的组蛋白与这些基因结合，或在某些氨基酸残基上进行修饰予以调节。101、胶原蛋白中有重复的疏水性氨基酸顺序出现，所以形成大面积的疏水区，相互作用使三股肽链稳定及整齐排列。102、多肽类激素，作为信使分子，须便于运转，所以都是小分子。由于分子小，较易通过靶细胞膜，可以深入内部，启动生化作用。103、球状蛋白分子含有极性基团的氨基酸残基在其内部，所以能溶于水。片层结构仅能出现在纤维状蛋白中，如丝心蛋白，所以不溶于水。104、胰岛素的生物合成途径是先分别产生A、B两条肽链，然后通过―S―S―键相连。105、血红蛋白与肌红蛋白结构相似，均含有一条肽链的铁叶啉结合蛋白，所以功能上都有与氧结合的能力，血红蛋白与氧的亲和力较肌红蛋白更强。106、肌球蛋白是由相同的肽链亚基聚合而成的；肌球蛋白本身还具有ATP酶的活性，所以当释放出能量时就引起肌肉收缩。107、烟草花叶病毒的内核为DNA，起着复制蛋白的作用，外壳为蛋白质，起决定感染宿主的作用。108、免疫球蛋白由两条轻链和两条重链所组成，抗体与抗原的结合只涉及轻链，因为它有可变区域，重链的序列基本上都是恒定的，只起维持结构稳定的作用。109、血红蛋白与肌红蛋白均为氧的载体，前者是一个典型的别构蛋白因而与氧结合过程中呈现正协同效应，而后者却不是。110、质膜上糖蛋白的糖基都位于膜的外侧。111、生物活性物质在膜上的受体都是蛋白质。112、组氨酸是人体的一种半必需氨基酸。113、胰岛素原是翻译后的原始产物。114、细菌细胞壁中的肋聚糖是一类线性多聚糖链通过小肽的广泛交联而成的巨大分子，其中氨基酸组成既有L型也有D型。115、血凝时，血纤维蛋白的三条可溶性肽链通过非共价键的高度聚合成为不溶性血纤维蛋白凝块。116、珠蛋白也是球蛋白。117、分子病都是遗传病。118、蛋白质中所有的氨基酸(除甘氨酸外)都是左旋的。119、一个蛋白质样品，在某一条件下用电泳检查，显示一条带。因此说明，该样品是纯的。120、蛋白质的亚基和肽链是同义的。121、基因表达的最终产物是蛋白质。122、哺乳动物的激素只能由内分泌腺所产生，通过体液或细胞外液运送到特定作用部位，从而引起特殊的激动效应。123、甲状腺素是从甲状腺蛋白分解下来的酪氨酸，然后被酶催化碘化而成的。124、核糖核酸酶分子可以还原失活后再重新氧化复活并重建高级结构，这个实验证明蛋白质的一级结构无条件决定高级结构。125、疏水作用是使蛋白质立体结构稳定的一种非常重要的次级键。126、胶原螺旋与α螺旋是互为镜面对称的蛋白质的两种构象。127、与肌红蛋白不同，血红蛋白由四个亚基组成，因此提高了它与氧的结合能力，从而增加了输氧的功能。128、受体就是细胞膜上与某一蛋白质专一而可逆结合的一种特定的蛋白质。129、因甘氨酸在酸性或碱性水溶液中都能解离，所以可作中性pH缓冲液介质。130、脯氨酸与茚三酮反应生成紫色产物。131、高等生物体内常见的L型α-氨基酸中也包括多巴(dopa)。132、蛋白质中所有的组成氨基酸都可以用酸水解后用氨基酸分析定量测出。133、用羧肽酶A水解一个肽，发现从量上看释放最快的是Leu，其次是G1y，据此可断定，此肽的C端序列是――Gly―Leu。134、垂体后叶加压素具有抗利尿和少量促子宫平滑肌收缩的功能。135、基因中核苷酸顺序的变化不一定在基因产物，即蛋白质氨基酸顺序中反应出来。136、蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变。137、内啡肽是一种脑内产生的非肋类激素。138、逆流分溶和纸层析，这两个分离氨基酸的方法是基于同一原理。139、蛋白质的SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳和圆盘电泳是两种完全不同的技术。140、等电点不是蛋白质的特征参数。141、二硫键和蛋白质的三级结构密切有关，因此没有二硫键的蛋白质就没有三级结构。142、生物膜上的膜蛋白的肽链可以不止一次地穿过脂双层。143、催产素和加压素只有三个氨基酸残基不同。144、胰蛋白酶专一地切在多肽链中碱性氨基酸的N端位置上。145、、转铁蛋白是一种糖蛋白。146、所有蛋白质的摩尔消光系数都一样。147、生长激素是由垂体前叶分泌的含糖基的单链蛋白质。148、凝胶过滤法可用于测定蛋白质的分子量，分子量小的蛋白质先流出柱，分子量大的后流出柱。149、某一激素与茚三酮反应为阴性，当它与羧肽酶作用后不释放出游离的氨基酸，因此它为非肽类激素。150、镰刀型红细胞贫血症是一种先天遗传性的分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸残基被缬氨酸残基所置换。151、在蛋白质和多肽分子中，连接氨基酸残基的共价键除肽键外，还有就是二硫键。152、羧肽酶A不能水解C末端是碱性氨基酸残基和脯氨酸残基的肽键。153、从生物体内分离获得的蛋白质和让该蛋白质基因用遗传工程技术在细菌中表达的产物，它们的化学结构是完全相同的。154．、所有病毒外壳蛋白的高级结构是不能直接用病毒晶体的X光衍射方法来确定的。155、镰刀型细胞贫血症是一种先天性遗传病，其病因是由于血红蛋白代谢发生障碍。156、两条单独肽链经链间二硫键交联，组成蛋白质分子，这两条肽链是该蛋白质的亚基157、在蛋白质和多肽分子中，只存在一种共价键――肽键。158、一般讲，从DNA分子的三联体密码中可以推定氨基酸的顺序，相反从氨基酸的顺序也可毫无疑问地推定DNA顺序。159、所有的外来蛋白质都是抗原，因此都能引起抗体的产生。160、促肾上腺皮质激素(ACfH)是一个含有39个氨基酸残基的多肽(39肽)，而表皮生长因子是一个53肽。161、在免疫测定中，单克隆抗体比多克隆抗体具有对抗原更强的专一性。162、在蛋白质和多肽分子中，只有一种连接氨基酸残基的共价键――肽键。163、丝氨酸和苏氨酸是蛋白质磷酸化的唯一的两个位点。164、所有的氨基酸中，因α碳原子是一个不对称碳原子，因此都具有旋光性。165、除参与酶原活化和蛋白质降解外，蛋白水解酶还参与分泌型免疫球蛋白的分泌。166、蛋白质的氨基酸序列是由基因的编码区核苷酸序列决定的，只要将基因的编码序列转入细胞，就能合成相应的蛋白质。167、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键―CO―NH―中的四个原子以及和它相邻的两个。碳原子处于同一个平面。168、胰岛素在体内是由先分别合成A，B两条链，然后再通过正确匹配的二硫键连接而成。169、丝氨酸是蛋白质的磷酸化位点，因此蛋白质中含有的丝氨酸残基均能被磷酸化。170、胰岛素在体内是先分别合成A,B两条链,然后再通过正确匹配的二硫键连接而成。171、凡有锌指结构的蛋白质均有与DNA结合的功能。172、蛋白质分子亚基也称结构域。173、肌红蛋白和血红蛋白亚基在一级结构上有明显的同源性，它们的构象和功能十分相似，所以它们的氧结合曲线也相似。174、钙调蛋白的受体是一种受体酪氨酸激酶。175、生物体的所有编码蛋白质的基因都是可以由DNA的核苦酸序列推导出蛋白质氨基酸序列。176、在所有病毒中，迄今为止还没有发现既含有RNA，又含有DNA的病毒。177、α螺旋是蛋白质二级结构中的一种，而β-折叠则是蛋白质的三级结构。178、膜蛋白的跨膜肽段的二级结构大多为α-螺旋。179、与肌红蛋白不同，血红蛋白由四个亚基组成，因此提高了它与氧的结合能力，从而增加了输氧的功能。180、胰岛素和表皮生长因子的受体都是一种酪氨酸激酶。181、蛋白质的变性作用的实质就是蛋白质分子中所有的键均被破坏引起天然构象的解体。182、蛋白质分子中的结构域(domain)、亚基(subunit)和模体(motif)都是相同的概念。183、蛋白激酶属于磷酸转移酶类，催化磷酸根共价转移到蛋白质分子上的反应。184、．因为丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸都是蛋白质磷酸化的位点，因此所有蛋白质激酶均能使蛋白质中这三种氨基酸残基磷酸化。185、电泳和等电聚焦都是根据蛋白质的电荷不同，即酸碱性质不同的两种分离蛋白质混合物的方法。186、抗体在体内除了识别抗原与结合抗原作用外还具有杀伤抗原的作用。187、肌球蛋白，原肌球蛋白及Y―球蛋白都是由几条多肤链组成的球形分子。188、蛋白质分子的肋链数就是它的亚基数。189、蛋白质变性后，其空间结构由高度紧密状态变成松散状态。190、蛋白质的三维结构与环境条件有直接关系。191、胰岛素原(proinsulin)是信使核糖核酸(mRNA)进行翻译的原始产物。192、血液凝结时，血纤维蛋白的几条可溶性肋链随时可以通过非共价键的高度聚合成为不溶性的血纤维蛋白的凝块。193、胶原纤维蛋白主要结构是P―折叠片。194血红蛋白和细胞色素C的辅基相同，前者运输氧，后者用于组成呼吸链。它们的生物学功能本质是相同的。195、蛋白质构象是蛋白质分子中的原子绕单键旋转而产生的蛋白质分子中的各原子的空间排布。因此，构象并不是一种可以分离的单一立体结构形式。196、渗透压法、超离心法、凝胶过滤法及聚丙烯酰胺凝胶电泳法都是利用蛋白质的物理化学性质来测定蛋白质分子量的。197、组蛋白是一类碱性蛋白质，它含有很多的组氨酸。198、当某一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于其碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等电点为7.0。199、当某一氨基酸晶体溶于pH7．0的水中后，所得溶液的pH为8.0，则此氨基酸的pI点必大于8.0。200、在水溶液中，蛋白质分子表面的氢原子相互形成氢键。 四、问答题1、举例说明蛋白质变性和沉淀的关系？2、简述蛋白质纯化的常用方法及其基本原理，说明重要的的注意事项及纯化后的评价标准？3、什么是蛋白质一、二、三、四级结构？他们依靠什么键和力建立起这些结构，它们之间的关系是什么？4、简述一级结构与空间结构，并说明其关系?5、血红蛋白饱和度与氧分压关系曲线特征如何？有何生理学意义？6、将某种纯蛋白1mg进行氨基酸分析，得19.5ug异亮氨酸（MV=131.2），那么该蛋白质的分子量是多少？7、使蛋白质沉淀有哪些方法?各有何用途?8、为什么说蛋白质一级结构决定高级结构?9、有这样一则广告,说某厂生产一种滋补品含有17种氨基酸,其中几种是必需氨基酸,你对这则广告有何看法与感想?10、根据五种不同的理化性质,试各举一个分离制备活性蛋白质的实验方法?11、若将含有15N-谷氨酸加入肝切片中温育,脱氨生成尿素,试述其生化过程？12、什么是蛋白质变性作用,简述其机制?13、蛋白质四级结构在细胞代谢中的调节作用?14、某人摄取55克蛋白质,其中5克未消化,经过24小时后,从尿中排出20克氮,试分析此氮半衡状态？15、如何从血液中分离纯化血清蛋白(MW=68500,PI=4.9)?请举出两种分离纯化方法,简要说明各种方法的基本原理及基本流程?16、天门冬氨酸在肝脏分解时如何脱去氨基并产生氨?脱氨基后生成α-酮酸能否转变成葡萄糖、甘油、软脂酸、亚油酸、丙氨酸、苏氨酸、亮氨酸和乙酰乙酸?(如能转变请用箭头简 图表明),如不能说明原因?17、从以下几个方面对蛋白质和DNA进行比较1、分子组成2、一、二级结构3、主要生理功能18、试以血红蛋白为例,论述蛋白质的结构和功能的关系?19、写出下列各种氨基酸的结构式,其中哪些是蛋白质的多肽链中的成分?哪些是辅酶的结构一部分?哪些与尿素生成的机制有关?哪些是人体的必需氨基酸?1、oraitbine 2、honoysteine3、proline 4、β-alaline5、threonine20、写出下列各试剂在蛋白质化学研究中最常见的用途?1、CNBr 2、phenylisothiocyante(苯乙硫氨)3、nlnhydrin 4、chymotrypsin5、urea21、各种氨基酸在体内分解代谢共同生成含氮最终产物是什么?试述生成机制的全过程?22、指出β碳14C的天冬氨酸在哺乳动物体内转变为①葡萄糖和②尿嘧啶核苷酸时,其 14C在葡萄糖分子中和嘧啶环上的位置并简述其理由?23、某一病孩反复呕吐,精神智力发育不全，并有毛发白斑现象，经化验，尿中苯丙氨酸与苯丙酮酸明显升高，试从生化角度回答1、为什么苯丙氨酸、苯丙酮酸升高？与什么酶缺陷有关？2、为什么毛发会有白斑现象？3、如何予防与治疗？24、给出测定开链多肽N端和C端氨基酸残基的方法各一种,并说明其原理？25、简要说明蛋白质二级结构特点,原肌球蛋白分子量70K,由双股α螺旋组成,该分子的长度是多少？26、试说明体内丙氨酸改变为葡萄糖的过程,写出关键步骤与酶？27、回答以下有关一碳单位的问题1、何为一碳单位?写出四种体内重要的一碳单位2、一碳单位的辅酶是什么?又如何与之结合?3、一碳单位还要来源于哪几种氨基酸代谢?4、述一碳单位的生理功能.28、请写出四种由甘氨酸参与合成的不同类型的生物活性物质,并分别说明他们的主要功用？29、试述血氨的来源与去路？30、有份核酸样品,可能要有少量蛋白质,只允许定性测定一种元素即可确定有无蛋白质污染,你选测哪一种元素,理由是什么?31、甲基化作用是体内重要的代谢反应,具有广泛的生理意义,那种氨基酸可以提供甲基?其活性形式如何?又如何代谢转变,重新生成循环利用?(写出主要反应过程和所需要的酶,并列举不少于2种甲基化产物？32、试从白蛋白的含量和理化性质,解释其在血液中的主要生物学功能?33、蛋白质的氨基酸排列顺序和核酸的核苷酸排列顺序、生物学功能有怎样的关系?蛋白质的氨基酸顺序和它们的立体结构有什么关系?34、试写出赖氨酸的结构式。它为什么是一种两性物质?酸碱滴定指出它有三个pK值：2.18，8.95,10.5。这三个数值说明什么?试算这些数值依赖氨酸的等电点？35、人体血液中的白蛋白主要起什么作用?白蛋白含量过低会造成什么影响?为什么?36、概述血红蛋白的结构。这种结构和它的功能有什么样的关系?血红蛋白和氧的结合受哪些因素的影响?37、某一条肽链经酸水解组成分析含5种氨基酸，其N端非常容易环化。经CNBr处理后得一游离碱性氨基酸，Pauly反应阳性。若用胰蛋白酶作用则得两个肽段；其一为坂口反应阳性，另一个在280nm有强的光吸收，并呈Millon氏阳性反应。求此肽的氨基酸排列顺序，并指出它的等电点(p1)应该是大于、等于或小于pH7？38、有一个肽段，经酸水解测定，由四个氨基酸组成。用胰蛋白酶水解成为二个片段，其中一个片段在280纳米(nm)有强的光吸收，并且Pauly反应和扳口反应都是阳性。另一个片段用CNBr作用释放出一个氨基酸与茚三酮反应呈黄色，试写出这个肽的氨基酸组成及排列顺序？39、烟草花叶病毒(TMV)，含蛋白质95％，RNA 5％，蛋白质的氨基酸组成为：Ile(9)，Leu(12)，Lys(2)，Phe(8)，Pro(8)，Ser(16)，Thr(16)，Trp(3)，Tyr(4)，Ala(14)， Arg(11)，Asp(8)，Cys(1)，Glu(16)，Gly(6)，Val(4)。TMV紫外吸收光谱有什么特点，为什么?(括号中的数字为所含该氨基酸的数目)40、有人纯化了一个未知肽，其氨基酸组成为：Asp1，Serl，G1y1，Ala1，Metl Phel和1ys2，又做了一系列分析，结果如下：(1)FDNB与之反应再酸水解后得DNP―Ala(2)胰凝乳蛋白酶(CT)消化后，从产物中分出一个纯四肽，其组成为：Asp1，G1y1，Lysl，Metl，此四肽的FDNB反应降解产物为DNP―Gly(3)胰蛋白酶(T)消化八肽后又可得到组成分别为Lysl，Ala1，Serl及Phel，Lys1，Glyl的两个三肽及一个二肽。此二肽被CNBr处理后游离出自由天冬氨酸。请列出八肽全顺序并简示你推知的过程42、某天然九肽，其组成为：G1y2，Phe2，Tyrl，Metl，Aspl，Argl和Pro1，经胰凝乳蛋白酶(CT)水解后可分得一个五肽和一个四肽，四肽的组成为：Phel，Tyrl，G1y1和Prol。此九肽的CNBr处理产物再经阳离子交换树脂层析并洗脱得一个组成为Argl，Phe1和Glyl的三肽，此九肽如经胰蛋白酶(T)水解可得Phe，如用FDNB反应后再水解测得DNP―Tyr。请写出这九肽的全部顺序解析过程？43、蛋白质化学研究中常用的试剂有下列一些CNBr，尿素，β巯基乙醇，胰蛋白酶，过甲酸，丹磺酰氯，6mol/L HCl，茚三酮，异硫氰酸苯酯和胰凝乳蛋白酶等。为完成下列各项试验，请回答每一项的最适试剂是什么?（1）一个小肽的氨基酸顺序的测定；(2)多肽链的氨基末端的确定；(3)一个没有二硫键的蛋白质的可逆变性；(4)芳香族氨基酸残基的羧基一侧肽键的水解；(5)甲硫氨酸的羧基一侧肽键的裂解；(6)通过氧化途径将二硫键打开；44、有一蛋白质，在某组织内含量较低，很难分离提纯，现已知其分子量，并从其它实验室要来该蛋白质的抗体，问用哪些实验方法可以初步证实组织内的确含有该蛋白质?45、已知一个九肽的氨基酸顺序是：Ala―Pro―lys―Arg―Val―Tyr―Glu―Pro―Gly，在实验室只有氨基酸分析仪，而没有氨基酸顺序测定仪的情况下，如何使用（1）羧肽酶A或B;(2)氨肽酶；（3）2，4-二硝基氟苯；(4)胰蛋白酶；(5)胰凝乳蛋白酶，来验证上述肽段的氨基酸顺序？46、人工合成的多聚L脯氨酸，能够形成胶原三螺旋结构中的一个单股螺旋的构象，试问：(1)多聚L脯氨酸能否形成三螺旋?为什么? (2)你认为多聚(甘―脯―甘―脯)能否组成类似胶原的三螺旋结构?为什么?47、比较肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线，并加以简单说明？48、大肠杆菌含有2000种以上的蛋白质，为了分离它所表达的一个外源基因的产物并保持它的活性，常有很大困难。但为了某种目的，请根据下列要求写出具体的方法。1、利用溶解度差别进行分离；2、利用蛋白质分子大小进行分离；3、根据不同电荷进行分离；4、已制备有该产物的抗体进行分离；5、产物的浓缩；6、产物纯度的鉴定；49、在有蛋白质抗体存在或不存在情况下，请各写出一种方法证明某一种较低分子量的蛋白质是否为此蛋白质的降解产物?50、蛋白质变性过程中，有哪些现象出现?并举出三种能引起蛋白质变性的试剂？51、写出六种已知的蛋白质肽链生物合成后的共价修饰方式并简述其生物学意义？52、简介信号肽及识别信号肽的信号识别体的结构特征?53、任举一个例子来说明蛋白质三级结构决定于它的氨基酸顺序?54、用什么试剂可将胰岛素链间的二硫键打开与还原?如果要打开牛胰核糖核酸酶链内的二硫键，则在反应体系中还必须加入什么试剂?蛋白质变性时，为防止生成的―SH基重新被氧化，可加入什么试剂来保护?55、要测定蛋白质的二硫键位置，需用什么方法？请简述之？五、名词解释1.葡萄糖-丙氨酸循环 2.蛋白质的二级结构3、蛋白质变性 4、蛋白质一级结构5、一碳单位 6、结构域7、变构蛋白 8、次级主动转运（secondary active transport）9、前胶原（溶胶原） 10、次级键11、底物循环 12、联合脱氨基作用13、活性硫酸 14、蛋白质的超二级结构15、凯氏（Kjeldahl）定氮法 16、鸟氨酸循环17、别构效应 18.β-转角19、、尿素的肝肠循环 20、Edman降解21、兼性离子(zwitterion) 22、氮平衡23、变构效应剂（allosteric effector）24、βββ折叠（β-pleated sheet ）25、嘌呤核苷酸循环26、氨基酸等电点 27、氨基末端28、羧基末端 29、氨基酸残基30、多肽 31、多肽链32、肽健 33、结合蛋白质34、单纯蛋白质 35、辅基36、三级结构 37、四级结构38、构型 39、构象40、α-螺旋 41、β-折叠42、β-转角 43、超二级结构44、无规卷曲 45、模体（motif）46、分子伴侣 47、亚基48、结构域 49、协同效应50、Bohr效应 51、蛋白质变性52、双缩尿反应 53、凝胶过滤54、盐析 55、Sager试剂56、离子键 57、疏水键58、二硫键 59、范德华力60、分子病 61、两面角62、肽单位 63、必需氨基酸64、非必需氨基酸 65、腐败作用66、氨基酸代谢库 67、嘌呤核苷酸循环68、生糖氨基酸 69、生酮氨基酸70、生糖兼生酮氨基酸 71、鸟氨酸循环72、蛋氨酸循环 73、SAM74、白化病 75、PAPS76、苯丙酮酸症 77、多巴78、限制性蛋白酶 79、Western blotting80、肼解法 81、分子杂交82、分子识别 83、分子自我装配包含各类专业文献、幼儿教育、小学教育、生活休闲娱乐、应用写作文书、专业论文、生物化学考研习题75等内容。　
　考研生物化学习 考研生物化学习题及答案 生物化学 第一章 蛋白质化学 一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为 0.40g,此样品约含蛋白质多少? A.2.... 　 生物化学考研习题集第一部份 1、含四个氮原子的氨基酸是 A、赖氨酸 B、精氨酸 C、酪氨酸 D、色氨酸 E、组氨酸 2、为获得不变性的蛋白质,常用的方法有 A... 　 生物化学考研题库生物化学考研题库隐藏&& 一,A 型题 1.下列关于营养素在...化学修饰的方式多肽链的磷酸化和脱磷酸 11,酶化学修饰调节的主要方式是 A,甲基... 　 考研复习题生物化学考研复习题--第一章 --第一章 蛋白质化学 一、单项选择题 1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质... 　 2011生物化学考研真题答案。2011 生物化学考研真题答案五、单项选择题:22～36 小题,每小题 1 分,共 15 分。下列每题给出的四个选项中,只有一个选项是符合题目... 　 生化考研练习题_生物学_自然科学_专业资料。中科院 05 年生物化学试题 一、 判断题 20 题,20 题,每题 1.5 分,共 30 分. 1、 鞘磷脂的代谢过程主要与... 　 考研生物化学经典题集及答案_研究生入学考试_高等教育_教育专区。考研生化习题集 作者: 杨正久 页码: 1 硕士研究生入学考试生物化学经典习题及答案 第二章 蛋白... 　王镜岩版生物化学考研练习题_研究生入学考试_高等教育_教育专区 暂无评价|0人阅读|0次下载|举报文档 王镜岩版生物化学考研练习题_研究生入学考试_高等教育_教育... 　 考研生物化学真题 隐藏&& 生物化学试题填空题 1、高血糖时,胰岛素通过刺激葡萄糖转运体向质膜转移,促进葡萄糖进入肌肉和脂肪细胞 的转运,从而增加葡萄糖的利用。 ...浙大远程教育药学作业集(生化)选做题答案?(C)(,8,??
扫扫二维码，随身浏览文档
手机或平板扫扫即可继续访问
浙大远程教育药学作业集(生化)选做题答案
举报该文档为侵权文档。
举报该文档含有违规或不良信息。
反馈该文档无法正常浏览。
举报该文档为重复文档。
推荐理由：
将文档分享至：
分享完整地址
文档地址：
粘贴到BBS或博客
flash地址：
支持嵌入FLASH地址的网站使用
html代码：
&embed src='/DocinViewer-4.swf' width='100%' height='600' type=application/x-shockwave-flash ALLOWFULLSCREEN='true' ALLOWSCRIPTACCESS='always'&&/embed&
450px*300px480px*400px650px*490px
支持嵌入HTML代码的网站使用
您的内容已经提交成功
您所提交的内容需要审核后才能发布，请您等待！
3秒自动关闭窗口