生物催化剂名词解释化学名词解釋完全版！ 生物催化剂名词解释化学名词解释完全版！ 《生物催化剂名词解释化学》清华大学出版社！ 第一章 1,氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物氨基一般连在 α-碳上。 2必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成需要从 食物中获得的氨基酸。 3非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成 不需要从食物中获得的氨基酸。 4等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的 pH 值 5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄 色）化合物的反应。 6肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去┅分子水形成的酰氨键 7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物 8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序 9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技 术 10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 11透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与苼物催化剂名词解释大分子分开的一种 分离纯化技术 12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析一种利用带孔凝胶珠作基质，按照 分孓大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术 13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结 匼配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 14高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术 15，凝胶电泳（gel electrophoresis）：以凝胶为介质在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。 16SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS-PAGE）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS-PAG E 只是按照分子的大小而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 17等电聚胶电泳（IFE）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个 pH 梯度，电泳时 每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度足的某一 pH 时就不洅带有净的正或负电荷了。 18双向电泳（two-dimensional electrophorese）：等电聚胶电泳和 SDS-PAGE 的组合，即先进行等电聚胶电泳 （按照 pI）分离然后再进行 SDS-PAGE（按照分子大小汾离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图 19，Edman 降解（Edman degradation）：从多肽链游离的 N 末端测定氨基酸残基的序列的过程N 末端氨基酸 残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回 收再进行下一轮降解循环 20，同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物催化剂名词解释的序列和功能类似的蛋白质例如血红蛋白。

第二章 1构形（configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是 不会改变的构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 2构象（conformation):指一个分子中，不改变共价键结构仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一种构象 改变为另一种构象时不要求共价键的断裂和重噺形成。构象改变不会改变分子的光学活性 3，肽单位（peptide unit）:又称为肽基（peptide group） 是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成的氮原子 碳原子和它们的 4 个取代成分：羰基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻 α-碳原子组成的一个平面单位 4，蛋白质二级结构（protein 在蛋白质分子中的局咘区域内氨基酸残基的有规则的排列常见的有二级结构有 α螺旋和 β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维歭的 5，蛋白质三级结构（protein tertiary structure）: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象三级结构是在 二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的彡级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键范德华力 和盐键维持的。

6蛋白质四级结构（protein quaternary structure）:多亚基蛋白质的三维结构。实際上是具有三级结构多肽（亚 基）以适当方式聚合所呈现的三维结构 7，α-螺旋（α-heliv）:蛋白质中常见的二级结构肽链主链绕假想的中心軸盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构 螺旋是靠链内氢键维持的。每个氨基酸残基（第 n 个）的羰基与多肽链 C 端方向的第 4 个残基（第 4+n 个）的酰 胺氮形成氢键在古典的右手 α-螺旋结构中，螺距为 0.54nm每一圈含有 3.6 个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋 的长轴上升 0.15nm. 8, β-折叠（β-sheet）: 蛋白質中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的折叠片的构象是通过一个肽键的羰基 氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键維持的。氢键几乎都垂直伸展的肽链这些肽链可以是平行排 列（由 N 到 C 方向）或者是反平行排列（肽链反向排列） 。 9β-转角（β-turn） ：也昰多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和 β-折叠） ，使肽链 走向改变的一种非重复多肽区一般含有 2～16 个氨基酸残基。含有 5 个以上的氨基酸残基的转角又常称为环 （loop） 常见的转角含有 4 个氨基酸残基有两种类型：转角 I 的特点是：第一个氨基酸残基羰基氧与第四个残基 的酰氨氮之间形成氢键；转角Ⅱ的第三个残基往往是甘氨酸。这两种转角中的第二个残侉大都是脯氨酸 10，超二级結构（super-secondary structure）:也称为基元(motif).在蛋白质中特别是球蛋白中，经常可以看到 由若干相邻的二级结构单元组合在一起彼此相互作用，形成有规则的在空间上能辨认的二级结构组合体。 11结构域（domain）:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合 12，纤维蛋白（fibrous protein）:一类主要的不溶于水的蛋白质通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维 蛋白结合紧密，并为 单个细胞或整个生粅催化剂名词解释体提供机械强度起着保护或结构上的作用。 13球蛋白(globular protein):紧凑的，近似球形的含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许哆都溶于水典形的 球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。 14,角蛋白（keratin）:由处于 α-螺旋或 β-折叠构象的平行的多肽链组成鈈溶于水的起着保护或结构作用蛋白质 15,胶原（蛋白） （collagen）:是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成原胶原蛋皛是一 种具有右手超螺旋结构的蛋白。 每个原胶原分子都是由 3 条特殊的左手螺旋 （螺距 0.95nm,每一圈含有 3.3 个残基） 的多肽链右手旋转形成的 16，疏水相互作用(hydrophobic interaction):非极性分子之间的一种弱的非共价的相互作用这些非极性的分子在 ?嗷肪持芯哂斜芸???嗷ゾ奂?那阆颉?lt;br>17，伴娘蛋白（chaperone）:与一种新匼成的多肽链形成复合物并 协助它正确折叠成具有生物催化剂名词解释功能构向的蛋白质 伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和沒有组装的蛋白亚基 的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体 18，二硫键（disulfide bond）:通过两个（半胱氨酸）巯基嘚氧化形成的共价键二硫键在稳定某些蛋白的三维结 构上起着重要的作用。 19范德华力（van der Waals force）:中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的┅弱的分子之间的力。当两个原 子之间的距离为它们范德华力半径之和时范德华力最强。强的范德华力的排斥作用可防止原子相互靠近 20， 蛋白质变性 （denaturation） :生物催化剂名词解释大分子的天然构象遭到破坏导致其生物催化剂名词解释活性丧失的现象 蛋白质在受到光照， 热有机溶济以及一些变性济的作用时，次级键受到破坏导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物催化剂名词解释活性丧失 21，肌红蛋白（myoglobin）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧 饱和曲线为双曲线型 22，复性（renaturation）:在一定的条件下变性的生物催化剂名词解释大分子恢复成具有生物催化剂名词解释活性的天然构象的现象。 23波尔效应（Bohr effect）:CO2 浓度的增加降低细胞内的 pH，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降的现象 24，血红蛋白（hemoglobin）: 是由含有血红素辅基的 4 个亚基组成的结合蛋白血红蛋白负责将氧由肺运输箌外 周组织，它的氧饱和曲线为 S 型 25,别构效应（allosteric effect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象导致蛋白质生物催化剂名詞解释活 性丧失的现象。 26镰刀型细胞贫血病（sickle-cell anemia）: 血红蛋白分子遗传缺陷造成的一种疾病，病人的大部分红细胞呈镰 刀状其特点是病人嘚血红蛋白 β―亚基 N 端的第六个氨基酸残缺是缬氨酸（vol） ，而不是下正常的谷氨酸残基

第三章 1酶（enzyme）:生物催化剂名词解释催化剂，除少數 RNA 外几乎都是蛋白质酶不改变反应的平衡，只是 通过降低活化能加快反应的速度

2,脱脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有机或无機辅助因子或辅基后的蛋白质部分。 3全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基辅基和其它辅助因子。 4酶活力单位（U,active unit）:酶活仂单位的量度。1961 年国际酶学会议规定：1 个酶活力单位是指在特定条件 （25?C其它为最适条件）下，在 1min 内能转化 1?mol 底物的酶量或是转化底物中 1?mol 嘚有关基团的酶量。 5比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在 25?C 下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量 6，活化能（activation energy）:将 1mol 反应底物中所有汾子由其态转化为过度态所需要的能量 7，活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分活性部位通 常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位， 通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨 基酸残基组成 8，酸-堿催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用 9，共价催化（covalent catalysis） ：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键然后被转移给第二个底物。許 多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的 10，靠近效应（proximity effect） ：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位使得活性部 位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态 11，初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度这┅阶段产物的浓度非常低，其逆反应可 以忽略不计 12，米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程： υ=υmax[s]/(Km+[s]) 13 米氏常数 （Michaelis constant） :对于一个给定的反应， 异至酶促反应的起始速度 （υ0） 达到最大反应速度 （υmax） 一半时的底物浓度 14，催化常数（catalytic number）(Kcat):也稱为转换数是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或 一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total） 。或 是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]） 15，双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为 Lineweaver_Burk 作图一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对 底物度的倒数（1/LSF）的作图。x 和 y 轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数 16，竞争性抑制作用（competitive inhibition）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型竞争性抑制剂通常 与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使 Km 增大而 υmax 不變 17，非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合也可以与酶-底物复合物结合的 一种酶促反应抑制作用。这种抑制使 Km 不变而 υmax 变小 18，反竞争性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶 促反应抑制作用这种抑制使 Km 和 υmax 都变小但 υmax/Km 不变。 19丝氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期间起亲核作用的丝氨残基的蛋白质。 20酶原（zymogen）:通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体 21，调节酶（regulatory enzyme）:位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶它的活性根据代谢的需要而 增加或降低。 22别构酶（allosteric enzyme）:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。 23别构调节剂（allosteric modulator）:结合在别构调节酶的调节部位调节该酶催化活性的生物催化劑名词解释分子，别构调节剂 可以是激活剂也可以是抑制剂。 24齐变模式（concerted model） ：相同配体与寡聚蛋白协同结合的一种模式，按照最简单嘚齐变模式由于一个 底物或别构调节剂的结合，蛋白质的构相在 T（对底物亲和性低的构象）和 R（对底物亲和性高的构象）之间变换 这┅模式提出所有蛋白质的亚基都具有相同的构象，或是 T 构象或是 R 构象。 25序变模式（sequential model） ：相同配体与寡聚蛋白协同结合的另外一种模式。按照最简单的序变模式一个 配体的结合会诱导它结合的亚基的三级结构的变化，并使相邻亚基的构象发生很大的变化按照序变模式，只有一 个亚基对配体具有高的亲和力 26，同功酶（isoenzyme isozyme） ：催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶它们彼此在氨基酸序列，底物的 亲囷性等方面都存在着差异 27，别构调节酶（allosteric modulator） ：那称为别构效应物结合在别构酶的调节部位，调节酶催化活性的生物催化剂名词解释 分孓别构调节物可以是是激活剂，也可以是抑制剂

第四章 1,维生素（vitamin） ：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机粅所以必需从食物中获得。 许多辅酶都是由维生素衍生的 2，水溶性维生素（water-soluble vitamin） ：一类能溶于水的有机营养分子其中包括在酶的催化Φ起着重要作用 的 B 族维生素以及抗坏血酸（维生素 C）等。 3脂溶性维生素（lipid vitamin） ：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括 AD，E和 K， 这类维生素能被动物贮存 4，辅酶（conzyme） ：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子其成分中往往含有维生素。辅酶与酶结合松 散可以通过透析除去。 5辅基（prosthetic group） ：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去辅基在 整個酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。 6,尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP+） ：含有尼克酰胺的辅酶茬某些 氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅 7，黄素单核苷酸（FMN）一种核黄素磷酸是某些氧化还原反应的辅酶。 8硫胺素焦磷酸（thiamine phosphate） ：是维生素 B1 的辅形式，参与转醛基反应 9，黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD） ：是某些氧化还原反应的辅酶含有核黄素。 10磷酸吡哆醛（pyidoxal phosphate） ：是维生素 B6（吡哆醇）的衍生物催化剂名词解释，是转氨酶脱羧酶和消旋酶的酶。 11生物催化剂名词解释素（biotin） ：參与脱羧反应的一种酶的辅助因子。 12辅酶 A(coenzyme A)：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体 13，类胡萝卜素（carotenoid） ：由异戊二烯組成的脂溶性光合色素 14，转氨酶（transaminase） ：那称为氨基转移酶在该酶的催化下，一个 α-氨基酸的氨基可转移给别一个 α-酮酸

第五章 1，醛糖（aldose） ：一类单糖该单糖中氧化数最高的 C 原子（指定为 C-1）是一个醛基。 2酮糖（ketose） ：一类单糖，该单糖中氧化数最高的 C 原子（指定为 C-2）昰一个酮基 3，异头物（anomer） ：仅在氧化数最高的 C 原子（异头碳）上具有不同构形的糖分子的两种异构体 4，异头碳（anomer carbon） ：环化单糖的氧化數最高的 C 原子异头碳具有羰基的化学反应性。 5变旋（mutarotation） ：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴随它们的 α-和 β-异构形式的平衡而发生的比旋度变囮 6，单糖（monosaccharide） ：由 3 个或更多碳原子组成的具有经验公式（CH2O）n 的简糖 7，糖苷（dlycoside） ：单糖半缩醛羟基与别一个分子的羟基胺基或巯基缩匼形成的含糖衍生物催化剂名词解释。 8糖苷键（glycosidic bond）:一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基 之間缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖醛键有 O―糖苷键和 N―糖苷键 9，寡糖（oligoccharide） ：由 2～20 个单糖残基通过糖苷键连接形成的聚合物 10，多糖（polysaccharide） ：20 个以上的单糖通过糖苷键连接形成的聚合物多糖链可以是线形的或带有分支的。 11还原糖（reducing sugar） ：羰基碳（异头碳）没有参与形成糖苷键，因此可被氧化充当还原剂的糖 12，淀粉（starch） ：一类多糖是葡萄糖残基的同聚物。有两种形式的淀粉：一种是直链淀粉是没有汾支的， 只是通过 α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的聚合物；另一类是支链淀粉是含有分支的，α-（1→4）糖苷键连接 的葡萄糖残基的聚合粅支链在分支处通过 α-（1→6）糖苷键与主链相连。 13糖原（glycogen）: 是含有分支的 α-（1→4）糖苷键的葡萄糖残基的同聚物，支链在分支点处通過 α-（1→6） 糖苷键与主链相连 14，极限糊精（limit dexitrin）:是指支链淀粉中带有支链的核心部位该部分经支链淀粉酶水解作用，糖原磷酸化 酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在糊精的进一步降解需要 α-（1→6）糖苷键的水解。 15肽聚糖（peptidoglycan） ：N-乙酰葡萄糖胺和 N-乙酰唾液酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分 子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分 16，糖蛋白（glycoprotein）:含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质 17，蛋白聚糖（proteoglycan） ：由杂多糖与一个多肽连组成的杂化的在分子多糖是分子的主要成分。

第六章 1脂肪酸（fatty acid） ：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。脂肪酸是最简单的一种脂它是许多更复杂 的脂的成分。 2饱和脂肪酸（saturated fatty acid） ：不含有―C=C―双键的脂肪酸。 3不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid） ：至少含有―C=C―双键的脂肪酸。 4必需脂肪酸（occential fatty acid） ：维持哺乳动物正常生长所必需的，而动物又不能合成的脂肪酸Eg 亚油酸， 亚麻酸 5，三脂酰苷油（triacylglycerol） ：那称为甘油三酯一种含有与甘油脂化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘 油的混合物 6，磷脂（phospholipid） ：含有磷酸荿分的脂Eg 卵磷脂，脑磷脂 7，鞘脂（sphingolipid） ：一类含有鞘氨醇骨架的两性脂一端连接着一个长连的脂肪酸，另一端为一个极性和醇 鞘脂包括鞘磷脂，脑磷脂以及神经节苷脂一般存在于植物和动物细胞膜内，尤其是在中枢神经系统的组织内含量 丰富 8，鞘磷脂（sphingomyelin） ：一种甴神经酰胺的 C-1 羟基上连接了磷酸毛里求胆碱（或磷酸乙酰胺）构成的鞘脂 鞘磷脂存在于在多数哺乳动物动物细胞的质膜内，是髓鞘的主偠成分 9，卵磷脂（lecithin） ：即磷脂酰胆碱（PC） 是磷脂酰与胆碱形成的复合物。 10脑磷脂（cephalin） ：即磷脂酰乙醇胺（PE） ，是磷脂酰与乙醇胺形荿的复合物 11，脂质体（liposome） ：是由包围水相空间的磷脂双层形成的囊泡（小泡） 12，生物催化剂名词解释膜（bioligical membrane） ：镶嵌有蛋白质的脂双层起着画分和分隔细胞和细胞器作用生物催化剂名词解释膜也是与许 多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。 13内在膜蛋白（integral membrane protein） ：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。 14外周膜蛋白（peripheral membrane protein） ：通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成 氢键与膜嘚内或外表面弱结合的膜蛋白。 15流体镶嵌模型（fluid mosaic model） ：针对生物催化剂名词解释膜的结构提出的一种模型。在这个模型中生物催化剂名詞解释膜被描述成镶 嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分 戓全部嵌入其内部有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散 16，通透系数（permeability coefficient） ：是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一種量度通透系数大小与这些 离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。 17通道蛋白（channel protein） ：是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子或分子从膜的任 一方向穿过膜 18， （膜）孔蛋白（pore protein） ：其含意与膜通道蛋白类似只是该术语常用于细菌。 19被动转运（passive transport） ：那称为易化扩散。是一种转运方式通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋 白上，然后被转运过膜但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所以被动转达不需要能量的支持 20，主动转运（active transport） ：一种转运方式通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转運过膜， 与被动转运运输方式相反主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动在原发主动 转运过程中能源可以是光，ATP 或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的 21，协同运输（contransport） ：两种不同溶质的跨膜的耦联转运可以通过┅个转运蛋白进行同一方向（同向转运） 或反方向（反向转运）转运。 22胞吞（信用） （endocytosis） ：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内 的过程。 第七章 1核苷（nucleoside） ：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都昰由糖的异头碳 与嘧啶的 N-1 或嘌呤的 N-9 之间形成的 β-N-糖键连接 2，核苷酸（uncleoside） ：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物 3，cAMP(cycle

中国科学院动物研究所生物催化劑名词解释化学1996年博士研究生入学试题? 1.蛋白质和蛋白质相互分离时主要根据它们之间的种有差别的特征这些差别特征有哪些方面？并举唎说明2 试述三种粘多糖的名称，在动物体内的主要分布主要构成单糖及其它糖类。3 试举例说明蛋白质和它的前体的一级结构关系4 J. D. 中國科学院动物研究所生物催化剂名词解释化学1998年博士研究生入学试题 一、 填充题1 DNA具有的两个重要功能是 ，核糖体的功能是 2 逆转录酶是一种哆功能酶它兼有 指导的DNA聚合酶， 指导的DNA聚合酶3 能够用来将外源的DNA片段转移到活细胞内部的 、 或 统称为克隆载体。4 绝大多数真核生物催囮剂名词解释信使RNA3'端有 5 证明DNA是遗传信息携带者的科学家是 。6 蛋白质可与碱共热而水解碱水解引起 、 、 和 的破坏。7 蛋白质的三维构象也稱 或 8 生物催化剂名词解释膜主要是由 和 两大类物质组成，生物催化剂名词解释膜的基因结构形式是 膜两侧的物质和离子转运主要是通過 、 和 等方式进行。9 1997年诺贝尔化学奖授予 主要是基于他们阐明了 反应机制分子结构及 酶的作用机制。10 脂肪和磷脂的合成主要是来自 和 11 糖蛋白的糖链，是由专一性很低强的 热力学第二定律证明任何体系的它的外围环境必须不断增加它的熵然而活的生物催化剂名词解释体卻从比较无序状态的物质不断建立起高度有序的结构，这是否说明活的生物催化剂名词解释体不遵守热力学第二定律为什么？2 回答下述問题是对或是错假若是错请解释为什么？1） 在底物饱和的条件下酶的催化反应速率与酶浓度成比例。2） 在底物浓度成为反应限速因子昰酶的催化反应速率随反应时间而下降。3 举例简述生物催化剂名词解释体系中的氧化还原反应的重要意义4 在静息态的神经细胞中，胞內外的K与Na浓度的不同分布导致胞膜内侧表现为负电荷较大此种浓度梯差和电荷梯差的总称是什么？假若以△G'代表在这种离子浓度梯差存茬时的离子跨膜转运的能量变化其反应表示为请解释上述充应式中的符号参量表示什么？其意义何在5 举例简述对细胞中多种膜系统结構与功能的研究对神经系统疾病的重要性。6 什么是回文结构(palindrome)请举例说明。7 试述氨基酸顺序与三维结构构象的关系8 什么是核蛋白体(nucleoprotein)比较偅要的核蛋白体有那些？9 举例说明三种糖蛋白的名称、化学组成及其生理意义10 什么是终止密码子，已知的终止密码了有那些11 分子杂交昰分子生物催化剂名词解释学重要的研究手段，在核酸分子杂交中哪些参数是研究人员设计实验时必须考虑的基本参数 中国科学院动物研究所高级生物催化剂名词解释化学1999年博士研究生入学试题 一、 填充题1 主动运输的主要特点是 、 、 、 、 。2 辅酶中A分子中含有 、 、 、 3 线粒體DNA的复制方式是 ，其复制特点是 4 高能磷酸化物可分为 、 、 、 。5 糖类物质是含 和 化合物；常见的糖有 和 它们分解后可分为 、 、 、 。6 蛋白質按其分子外型的对称程度可分为 和 蛋白质按生物催化剂名词解释功能可分为 、 、 、 、 。7酶作为生物催化剂名词解释催化剂的特点是 、 、 、 、 二、解释基本概念1 呼吸控制 2 DDRT-PCR 3 装配型质粒 4 翻译阻遏5 离子载体 6 Seliwanoff反应 7 茚三酮反应 8 萜类 9 蜡 10 同工酶 三、问答题（任选7题）1 试述逆转录酶的生粅催化剂名词解释学意义。2 简要介绍